Questão de química geral - ensino superior

Química Química Geral Ensino Superior

A hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias cuja principal função é o transporte do gás oxigênio. Tal transporte é realizado por um íon ferro ligado à hemoglobina. Quando o íon ferro se liga à molécula de O2, ocorre modificação em sua carga e seu raio iônico diminui. Sabendo que o ferro pode formar os íons Fe 2 e Fe 3, indique qual cátion está presente na hemoglobina desoxigenada (antes de se ligar ao O2) e na oxigenada (após ligação com O2).

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Ana perguntou há 4 anos

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Professora Layla F.
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Respondeu há 4 anos

Olá Ana!

 

A hemoglobina tem como função carrear oxigênio (O2) no sangue, e exerce também um papel vital no transporte de dióxido de carbono (CO2) e íons hidrogênio (H+). A capacidade da hemoglobina de fixar oxigênio depende da presença de uma unidade não-peptídica, que é o grupo heme. Este grupo é responsável pela cor característica da hemoglobina. O grupo heme é constituído por uma complexa estrutura orgânica em um anel, a protoporfirina, à qual está ligado um único íon, o Fe(II). A protoporfirina é constituída de quatro anéis pirrólicos. As hemoglobinas de vertebrados consistem em quatro cadeias peptídicas. Essas cadeias são mantidas por ligações não-covalentes, cada uma contém um grupo heme e só um centro de ligação à molécula de oxigênio. O íon Fe(II) possui dois sítios de ligações axiais livres, onde um é ocupado pelo anel de imidazol da histidina proximal (que está ligada a uma cadeia protéica) e a outra posição é essencialmente para a coordenação com o O2 livre. Antes do ferro se coordenar com o O2 (na forma desoxigenada) ele possui carga +2. Quando ocorre a ligação do oxigênio pela hemoglobina, ocorre uma mudança no estado do ferro. No estado desoxigenado, o ferro possui 5 ligantes, os 4 átomos de nitrogênio do anel porfirínico e a histidina proximal, e está num estado Fe2+. No estado oxigenado, o ferro possui 6 ligantes, os 5 citados anteriormente mais o oxigênio, e apresenta menor raio iônico e está num estado Fe+3

http://posgrad.fae.ufmg.br/posgrad/viienpec/pdfs/1731.pdf

Espero ter ajudado!

Layla

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Professora Lara C.
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Respondeu há 4 anos

A hemoglobina é uma metaloproteína, ou seja, uma proteína que contém íons metálicos em sua estrutura (íons Fe+2). Aliás, é a presença desses íons ferrosos que desencadeiam o processo de distribuição do O2, através de mudanças estruturais na proteína.

Geralmente, o ferro da hemoglobina está em seu estado ferroso (Fe2+), independentemente da ligação do oxigênio à molécula. A ligação do O2 ao ferro II leva a uma mudança eletrônica no átomo, partindo de uma orientação tetraédrica para uma octaédrica. 

Em resumo, temos que:

Antes de se ligar ao O2, temos Fe+2

Após a ligação ao O2, temos Fe+3

 

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