A analogia aqui pode seria enzima como uma chave que desbloqueia a porta para a reação química. A chave (enzima) se encaixa em uma fechadura específica (substrato), diminuindo a resistência para girar a chave (diminuindo a energia de ativação). O estado de transição seria o ponto em que a chave está prestes a girar completamente, permitindo a conversão dos reagentes em produtos.
Análogos do estado de transição, por sua vez, seriam como chaves falsas que se assemelham muito à chave real, mas não conseguem girar completamente a fechadura. Esses análogos podem ser excelentes inibidores de enzimas porque competem com o substrato para se ligar à enzima, bloqueando assim o acesso ao estado de transição e inibindo a reação catalítica.
Portanto, a eficácia dos análogos do estado de transição como inibidores de enzimas reside na capacidade desses compostos de imitar o estado energético crítico da reação, competindo com o substrato pela ligação à enzima e, assim, bloqueando a progressão da reação catalisada.
