Olá Lais, tudo bom? Como não sei o nível de aprofundamento vou responder de uma forma mais didática, para mais detalhes me mande um inbox.
Uma enzima é na verdade um conjunto complexo de aminoácidos (uma estrutura proteica, portanto), que acelera uma reação química, geralmente em um organismo, por isso são considerados catalisadores biológicos. A grande vantagem das enzimas é sua especificidade: Enzimas podem diferenciar com muita facilidade os compostos de interesse, as vezes até mesmo isômeros entre si, o que é essencial para algumas rotas metabólicas.
Isso ocorre por causa do arranjo tridimensional dos aminoácidos: dado a conformação destes, por mecanismos físico-químicos (eletrostática, por exemplo) o substrato (reagente) "encaixa" direitinho numa parte específica da enzima, que chamamos de sítio ativo, como se fosse a relação entre uma chave (substrato) e uma fechadura (sitio ativo): somente a chave com os sulcos exatamente coerentes com a fechadura (grupos químicos com afinidade correta, tamanho, disposição espacial, capacidade de "torsão", etc) fazem ela destrancar (reagir).
Dependendo da especificidade de um centro ativo, um único aminoácido diferente do ideal pode inviabilizar toda a estrutura, impedindo a reação, desacelerando a catálise ou formando subprodutos diferentes do esperado.
Vou deixar um link aqui da UFRJ que dá mais detalhes (talvez com alguns termos um pouco mais avançados): http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/funcao.htm
Espero ter te ajudado, se sim, da um pontinho, ajuda bastante :)
