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Laís há 9 anos
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O que é sitio ativo em uma enzima? Que acontece se ha troca de um aminoacido em termos de atividade enzimatica?

Biologia
2 respostas
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Respondeu há 6 meses

O sítio ativo de uma enzima é uma região específica onde ocorre a ligação do substrato, ou seja, a molécula sobre a qual a enzima atuará. Essa área da enzima possui uma configuração tridimensional precisa que permite a interação específica com o substrato, facilitando a reação química que a enzima catalisa. O sítio ativo é formado por aminoácidos que não necessariamente estão próximos uns dos outros na sequência linear da proteína, mas que se encontram próximos na estrutura tridimensional da enzima.

Se houver uma troca ou substituição de um aminoácido no sítio ativo, isso pode ter vários efeitos na atividade enzimática:

  1. Perda de Atividade: Se o aminoácido trocado desempenha um papel crítico na interação com o substrato ou na catálise da reação, sua substituição pode resultar na perda total ou parcial da atividade enzimática.

  2. Alteração na Especificidade: A troca de um aminoácido pode alterar a especificidade da enzima, fazendo com que ela interaja com diferentes substratos ou catalise reações diferentes.

  3. Mudança na Afinidade: A alteração pode afetar a afinidade da enzima pelo substrato, tornando a ligação mais forte ou mais fraca.

  4. Mudanças Estruturais: Dependendo da importância do aminoácido para a estrutura da enzima, sua substituição pode destabilizar o sítio ativo ou até mesmo toda a estrutura da enzima.

  5. Nenhum Efeito: Em alguns casos, a troca de um aminoácido pode não ter um efeito perceptível na função da enzima, se o aminoácido não estiver diretamente envolvido na interação com o substrato ou na catálise.

Em resumo, uma mudança em um aminoácido do sítio ativo pode ter efeitos variados, desde nenhuma mudança até a inativação completa da enzima, dependendo do papel funcional e estrutural do aminoácido em questão.

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Professor Vitor F.
Respondeu há 9 anos
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Olá Lais, tudo bom? Como não sei o nível de aprofundamento vou responder de uma forma mais didática, para mais detalhes me mande um inbox. Uma enzima é na verdade um conjunto complexo de aminoácidos (uma estrutura proteica, portanto), que acelera uma reação química, geralmente em um organismo, por isso são considerados catalisadores biológicos. A grande vantagem das enzimas é sua especificidade: Enzimas podem diferenciar com muita facilidade os compostos de interesse, as vezes até mesmo isômeros entre si, o que é essencial para algumas rotas metabólicas. Isso ocorre por causa do arranjo tridimensional dos aminoácidos: dado a conformação destes, por mecanismos físico-químicos (eletrostática, por exemplo) o substrato (reagente) "encaixa" direitinho numa parte específica da enzima, que chamamos de sítio ativo, como se fosse a relação entre uma chave (substrato) e uma fechadura (sitio ativo): somente a chave com os sulcos exatamente coerentes com a fechadura (grupos químicos com afinidade correta, tamanho, disposição espacial, capacidade de "torsão", etc) fazem ela destrancar (reagir). Dependendo da especificidade de um centro ativo, um único aminoácido diferente do ideal pode inviabilizar toda a estrutura, impedindo a reação, desacelerando a catálise ou formando subprodutos diferentes do esperado. Vou deixar um link aqui da UFRJ que dá mais detalhes (talvez com alguns termos um pouco mais avançados): http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/funcao.htm Espero ter te ajudado, se sim, da um pontinho, ajuda bastante :)

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